Enzymes Muchos de los productos químicos utilizados en los procesos de transformación de diversas industrias tienen inconvenientes inherentes de un comercial y punto de vista medioambiental. No específico puede dar lugar a reacciones pobres rendimientos producto. Las altas temperaturas y / o altas presiones necesarias para conducir reacciones conducen a altos costos de la energía y pueden requerir grandes volúmenes de agua de refrigeración de aguas abajo. Duras y peligrosas de los procesos de altas temperaturas, presiones, la acidez o alcalinidad de alta necesidad de inversión de capital, y especialmente diseñado equipos y sistemas de control. De los subproductos no deseados puede resultar difícil o costoso eliminar off. Alto consumo de energía y la química, así como los subproductos nocivos tienen un impacto negativo sobre el medio ambiente.
Todos estos inconvenientes pueden ser virtualmente eliminado mediante el uso de enzimas. Las reacciones enzimáticas se llevan a cabo bajo condiciones leves, que son muy específicos, la participación de las tasas de reacción muy rápida, y se llevan a cabo por numerosas enzimas con distintas funciones. Enzimas industriales proceden de los sistemas biológicos, que contribuyan al desarrollo sostenible a través de ser aisladas de microorganismos que son fermentados utilizando principalmente los recursos renovables.
Además, como sólo pequeña cantidad de enzimas son necesarios para llevar a cabo reacciones químicas, incluso a escala industrial, tanto sólidos y líquidos preparados enzimáticos tardar hasta muy poco espacio de almacenamiento. Leve permitir que las condiciones de funcionamiento sencillo y ampliamente disponible equipos que se utilizarán, y las reacciones enzimáticas son fácilmente controlados y puede detenerse cuando el grado deseado de conversión de sustrato que se ha logrado. Las enzimas también reducir el impacto de la industria manufacturera en el medio ambiente mediante la reducción del consumo de los productos químicos y la energía, y la posterior generación de residuos.
Los avances en la ingeniería genética y de proteínas han dado lugar a mejoras en la estabilidad, la economía, la especificidad y la aplicación global potencial de enzimas industriales. Cuando todos los beneficios de la utilización de las enzimas se tienen en cuenta, no es de extrañar que el número de aplicaciones comerciales de las enzimas está aumentando cada año.
Clase de enzima perfil de reacciones
- Oxidoreductasas: reacciones de oxidación implican el movimiento de los electrones de una molécula a otra. En los sistemas biológicos que solemos ver la extracción de hidrógeno del sustrato. Típico de las enzimas de esta clase son llamados deshidrogenasas.
- Transferasas: Esta clase de enzimas cataliza la transferencia de grupos de átomos (los radicales) de una molécula a otra. Aminotransferasas o transaminasas promover la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a un alfa-ceto-ácido.
- Hidrolasas: Hydrolases catalizar reacciones entre un sustrato y el agua, y se unen a ciertas moléculas de agua. De esta manera, las moléculas más grandes se dividen en unidades más pequeñas. Esta clase de enzimas cataliza la hidrólisis de péptidos bonos en proteínas, hidratos de carbono en glucosidic bonos, bonos y éster en los lípidos.
- Lyases: Lyases catalizar la adición de grupos a los dobles enlaces o la formación de dobles enlaces a través de la eliminación de los grupos. Así, los bonos son cleaved utilizar otro principio a la hidrólisis. Pectato lyases, por ejemplo, dividir el glucosídico vínculos de beta-eliminación.
- Isomerases: Isomerases catalizar la transferencia de los grupos de una posición a otra en la misma molécula. En otras palabras, estas enzimas cambiar la estructura de un sustrato de la reordenación de sus átomos.
- Ligasas: Ligases unirse a las moléculas, junto con enlaces covalentes. Estas enzimas participan en la biosíntesis de las reacciones que los nuevos grupos se forman de los bonos. Estas reacciones requieren el aporte de energía en forma de ATP, como cofactor
La naturaleza de las enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos, en forma de proteínas globulares que impulsan las reacciones químicas en las células de los organismos vivos. Como tales, han evolucionado - junto con las células -, en las condiciones encontradas en el planeta Tierra para satisfacer las demandas metabólicas de una amplia gama de tipos de células. En general, estas demandas metabólicas se puede definir como:
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Las reacciones químicas tienen lugar bajo condiciones leves
Como las células de casi todos los animales, plantas, microorganismos y sólo puede funcionar de manera óptima dentro de un rango de temperatura bastante estrecho, enzimas realizan transformaciones químicas bajo condiciones muy suaves.
A fin de que esta reacción de proceder no enzimáticamente, el calor que se ha añadido a la maltosa solución para aumentar la energía interna de la maltosa y moléculas de agua, con lo que la aceleración de la colisión de los tipos y la probabilidad de que sus reaccionar juntos. El calor se suministra a superar una barrera llamada "energía de activación" para que la reacción química puede ser iniciado. Como alternativa, la enzima maltasa puede sacar a la misma reacción a 25 ° C por la reducción de la barrera de energía de activación. Para ello, la captura de los reactivos químicos - llamados sustratos - y ponerlos en contacto íntimo en "activo de los sitios en los que interactúan para formar uno o más productos. Como la enzima en sí no ha cambiado por la reacción, sigue más a catalizar las reacciones hasta que un obstáculo es que se le imponen. -
Medidas específicas de acuerdo a la clase de enzima
Para evitar el caos metabólico y crear armonía en una celda repletas de innumerables reacciones químicas diferentes, la actividad de una enzima particular, debe ser muy concreta, tanto en la reacción catalizada y de los sustratos que se une. Algunas enzimas Mayo obligará a los sustratos que se diferencian sólo ligeramente, mientras que otras son completamente específicos a sólo un sustrato particular. Una enzima cataliza normalmente sólo una reacción química específica o de una serie de reacciones íntimamente relacionadas. A diferencia de no enzimáticos reacciones químicas, las reacciones enzimáticas rara vez dan lugar a la formación de residuos de los subproductos. -
Muy rápida reacción de las tasas
Las células y tejidos de los organismos vivos tienen que responder rápidamente a las demandas que se plantearon en ellos. Actividades tales como el crecimiento, mantenimiento y reparación, y la extracción de energía de los alimentos que se han llevado a cabo de manera eficiente y continua. Una vez más, las enzimas a la altura del desafío. Enzimas aceleración de las reacciones de los factores de por lo menos un millón. De la anhidrasa carbónica, que cataliza la hidratación de dióxido de carbono para acelerar su transferencia en entornos acuoso como la sangre, es una de las enzimas más rápido conocido. Cada molécula de la enzima puede hidratar 100000 moléculas de dióxido de carbono por segundo. Esto es equivalente a diez millones de veces más rápido que un no-enzimático-reacción catalizada. -
Numerosas enzimas con distintas funciones
Dado que las enzimas son altamente específicas en las reacciones que catalizan, una abundante oferta de las enzimas deben estar presentes en las células para llevar a cabo las diferentes transformaciones químicas necesarias. La mayoría de las enzimas ayudar a romper las moléculas grandes en los más pequeños y la liberación de energía de sus sustratos. Hasta la fecha, los científicos han identificado más de diez mil diferentes enzimas. , Por que hay muchos, una forma lógica de la nomenclatura ha sido desarrollado para asegurar que cada uno puede ser claramente definidos e identificados.
Aunque las enzimas son generalmente identificados con nombres triviales corto, también tienen ya nombres sistemática. Además, cada tipo de enzima tiene una clasificación de cuatro partes número (número CE) basándose en el nivel de enzimas sistema de nomenclatura mantenida por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) y la Unión Internacional de Química Pura y Aplicada (IUPAC). La mayoría de las enzimas catalizan la transferencia de electrones, los átomos o grupos funcionales. Y dependiendo del tipo de reacción catalizada, que se dividen en seis clases principales, que a su vez se dividen en grupos y subclases. Por ejemplo, la enzima que cataliza la conversión de azúcar de la leche (lactosa) a la galactosa y glucosa tiene el nombre de lactasa trivial, el nombre sistemático beta-D-galactoside galactohydrolase, y el número de clasificación CE 3.2.1.23.
Industrial enzimas se producen utilizando un proceso llamado fermentación sumergidas. Esto implica creciente cuidadosamente seleccionados microorganismos (bacterias y hongos) en buques cerrado que contiene un rico caldo de nutrientes (el medio de fermentación) y una alta concentración de oxígeno (condiciones aeróbicas). Como los microorganismos descomponen los nutrientes, que liberan enzimas en la solución deseada. Gracias al desarrollo de gran escala las tecnologías de fermentación, en la actualidad la producción de enzimas microbianas representa una proporción importante de la industria de la biotecnología de la producción total. La fermentación se realiza en grandes buques llamados fermentadores con volúmenes de hasta 1000 metros cúbicos. La fermentación de los "medios de comunicación" comprenden esterilizada de los nutrientes sobre la base de materias primas renovables como el almidón de maíz, azúcar y granos de soja. Varios elemental sales también se añaden según el microbio que se cultivan. La mayoría de enzimas industriales son secretados por los microorganismos en el medio de fermentación con el fin de romper las fuentes de carbono y nitrógeno.
Ambos lotes alimentados y continuos procesos de fermentación son comunes. En el proceso por lotes alimentados, esterilizados nutrientes se añaden a la fermentación durante el crecimiento de la biomasa. En el proceso continuo, líquido esterilizado nutrientes se introducen en el fermentador el mismo caudal de aire como el caldo de fermentación de abandonar el sistema, logrando de este modo el estado de la producción. Operacionales parámetros como temperatura, pH, velocidad de avance, el consumo de oxígeno y dióxido de carbono formación suelen ser medidos y controlados cuidadosamente para optimizar el proceso de fermentación.
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